ابداع
 
الرئيسيةالبوابةاليوميةس .و .جبحـثالأعضاءالمجموعاتالتسجيلدخول

شاطر | 
 

 مفاهيم عامة حول البروتينات

اذهب الى الأسفل 
كاتب الموضوعرسالة
Admin
Admin


المساهمات : 273
تاريخ التسجيل : 14/07/2010

مُساهمةموضوع: مفاهيم عامة حول البروتينات   الثلاثاء يوليو 20, 2010 1:58 pm








I- مفاهيم عامة حول البروتينات
I-1- لمحة تاريخية (Aperçu historique)
• عزل العالم Braconnot (1820) بالصدفة الحمض الأميني الغلايسين (Gly) من الجيلاتين، منذ ذلك الحين تتا
بعت عمليات عزل الأحماض الأمينية الأخرى بالتحليل المائي باستعمال الأملاح المعدنية المركزة [5].
• ابتكر العالم Jons. J. Berzelius (1938) كلمة بروتين التي تعني المقام الأول [3].
• تمكن العالم T.B. Osborn (1907) من فصل البروتينات على أساس الاختلاف في درجة ذوبانها في المذيبات المختلفة إلى أربعة أقسام : Albumins، Globulins، Prolamins، Glutenin [11].
• اقترح العالم Summer (1926) شكل بنائي ثابت للبروتين حيث قام بإنتاج بلورات من أنزيم اليورياز [1].
• عزل الباحث Nothrop وفريقه (1930 – 1940) أنزيمات حلمأة البروتينات في شكل بلورات [2].
• اقترح العالم Corey Bolling (1951) التراكيب الثانوية (B, α) للبروتينات، التركيب α هو أسهل شكل يمكن أن تأخذه السلسلة الببتيدية Cα - CN - Cα مع امتداد سلاسل جانبية خارج الحلزون، أما التركيب B فتمتد فيه السلسلة الببتيدية إلى أقصاها في صورة متعرجة [12]، [1].
• نال Frederick Singer (1953) جائزة نوبل،على إثرتحديده لتسلسل الأحماض الأمينية في بروتين الأنسولين [1]، [2].
• اكتشف العالم Idman في الخمسينات طريقة للتعرف على الحمض الأميني الأول دون فقدام التسلسل، سميت هذه الطريقة بتحلل Idman [1].
• درس العاملان Robert Corey - Linus Pauling خلال الخمسينات الروابط الموجودة في السلسلة الببتيدية باستخدام الأشعة السينية [2].
• حدد العالمان John Kendrew - Max Perutz (1959) التركيب الفراغي للميوغلوبين، كما درس التركيب البنائي الرابع للهيموغلوبين الذي يعتبر أول بروتين حدد تركيبه البنائي [1].
• أوضح كل من Niremberg. M. , Mathael (1951) استقلالية التصنيع الحر للبروتين في خلايا E. coli بالاعتماد لحدوث الطبيعي أو تصنيع متعددات البيبتيد.
• تم أول تجمع للبروتين سنة (1965) Atlas of Protein Sequences [23].
• بين العالمان Niremberg - Metal (1966) العلاقة بين RNA وتركيب البروتين [25].
• اقترح العالم Cohn S.N (1973) ومساعديه التركيب البيولوجي الوظيفي للبلازمي البكتيري في المخبر [25].
• وجد العالمان Payne - Rhodes (1982) الغلوبيولينات كبروتينات مخزنة في أجسام بروتينية، في اندوسبارم الشوفان، الأرز، أما باقي الحبوب فبروتيناتها مخزنة في أجسام بروتينية غير ذائبة [8].
• وجد العالم Lei - Reeck (1985) باستخدام طريقة الفصل الكهربائي ثنائي الأبعاد أن القسم البروتيني الذائب مكون من عدد كبير من البروتينات الفردية مثل اندوسبارم القمح فصل إلى 160 مكون باستخدام مستخلصات مائية، 140 مكون عند استخدام مستخلصات ملح الطعام (Nacl) [8].
• درس العالمان S. Rewry - Tatham (1990) برولامينات الحبوب إذ تعرف على أربعة مجموعات رئيسية تختلف في محتواها من الأحماض الأمينية والتسلسل [8].
• أنشأ الباحث Rager Sayle (1992) برنامج Rasmol (Raswin) والذي تم تطويره الى Rastop لعرض البنية الفراغية للجزئيات وخاصة البروتينات [7].
• ساعدت الوكالة الفضائية الكندية (Agence Spatiale Canadienne) (1993) علماء كنديين في بحثهم حول بلورة بروتينات في جاذبية منخفضة في إطار ستة رحلات فضائية [26].
• أقيم منتدى حول البيوتكنولوجيا (2003) [25].
• جمعت الوكالة الفضائية الكندية (A.S.C) (2004) أكثر من 15 باحث لدراسة خصائص بلورة البروتينات المستعملة في البيوتكنولوجيا [26].


• طور العلماء Daniel Levr, Aurélie Dicicco, Johan Busselez, David Taboul سنة (2006) نظريات باستعمال الميكروسكوب الإلكتروني في مجال (الفيزيولوجيا، الكيمياء الحيوية، البيولوجيا البنائية) لاستكمال دراسة بنية البروتينات الغشائية، معقدات متعددات البروتين التي تستخدم كعقاقير مثل الدراسات التي أجريت على معقدات التركيب الضوئي البكتيري [27].

I-2- تسمية البروتين (Appellation de Protéine)
البروتين (Protéine) اسم مشتق من الكلمة (Proteios) التي تعني الأول أو المقام الأول، ابتكر هذه الكلمة Jons. J. Berzelius (1838) لتأكيد أهميتها في الأنظمة الحية [3].

I-3- تعريف البروتينات (Définition des Protéines)
البروتينات؛ مركبات متعددة (بوليميرات)حيوية عضوية، يتراوح وزنها الجزيئي من عدة آلاف إلى عدة ملايين، تتواجد في النباتات، الحيوانات والكائنات الدقيقة [6] تكون معقدة البناء ومتباينة في أحجامها وأشكالها، كما تعتبر أكثر المركبات تنوعا في الوظائف تبعا لتركيبها والصورة التي تتواجد عليها بالمقارنة مع السكريات والدهون [1]، [6].
تتكون البروتينات بصفة أساسية من: الكربون (C)، الهيدروجين (2 ( H، الأكسجين( (O2، النتروجين( (N2.
يدخل في تركيبها: الكبريت (S)، الفسفور P))، الحديد (Fe)، النحاس (Cu)، المنغنيز Mn))، اليود(2I) بكميات ضئيلة [5].
من الناحية الكيميائية هي عديدات ببتيد، تتكون نتيجة ارتباط أحماض أمينية بروابط ببتيدية، كما قد ترتبط ببعض الصبغات أو الكربوهيدرات أو الدهون...[6].








I-4- التركيب البنائي للبروتين (Structure de Protéine)
نقصد بالتركيب البنائي ما يلي :
- عدد ونوع الأحماض الأمينية المكونة للسلسلة الببتيدية.
- تتابع الأحماض الأمينية في السلسلة الببتيدية.
- التوزيع الفراغي للمجموعات المختلفة والذرات في السلسلة الببتيدية.
- الأبعاد الجزيئية لمكونات البروتين.
- الشكل النهائي لجريئة البروتين.
- ارتباط البروتينات مع مواد غير بروتينية [1].
يخضع التركيب البنائي للبروتين إلى أربعة مستويات بنائية تتمثل في :

I-4-1- التركيب الأولي (Structure primaire)
ينتج عن ارتباط مجموعة من الأحماض الأمينية مع بعضها بروابط ببتيدية، يرتبط هذا البناء بنوع وعدد وتسلسل الأحماض الأمينية في السلسلة الببتيدية، إذ تتحكم في هذا التركيب الجينات (الشكل 1)

I-4-2- التركيب الثانوي (Structure secondaire)
تخضع السلسلة الببتيدية إلى انطواءات منتظمة لتشكيل تراكيب متكررة، كما تساهم الروابط الهيدروجينية في ثبات واستقرار البنية الثانوية (الشكل1)
هناك نموذجان لحالة الالتواء :
• الحلزون α (α Hélix) : تلتف السلسلة الأولية بشكل حلزوني نتيجة تشكل رابطة هيدروجينية بين الأوكسجين المجموعة C = 0 لحمض أميني وهيدروجين المجموعة NH لحمض أميني آخر، يفصل بينها 4 أحماض أمينية حسب القاعدة (n + 3) مثال : الكيراتين.
• الأوراق المطوية : تمتد السلسلة الببتيدية إلى أقصاها في صورة متعرجة تنطوي على شكل حلزون بالأوراق المطوية، تكون سلاسلها إما متوازية أو متعاكسة، ترتبها المجموعات C = 0 و NH فيما بينها بالعديد من الروابط الهيدروجينية.
I -4-3- التركيب الثالثي (Structure tertiaire)
يؤدي التداخل الجانبي للجذور R مع بعضها في السلسلة الببتيدية ذات البناء الثانوي α أو  إلى تشكيل بروتين ثلاثي الأبعاد أو كروي، يحافظ على ثباته عن طريق روابط ملحية، هيدروجينية، تداخل السلاسل الكارهة للماء، جسور ثنائي الكبريت [1]، الشكل1
I-4-4- التركيب الرابعي (Structure quaternaire)
ينتج من اتحاد سلسلتان أو أكثر من سلاسل ذات بناء ثالثي عن طريق تكون الروابط الهيدروجينية، الملحية، الكارهة للماء بين الأحماض الأمينية المتواجدة على السطح الخارجي للسلاسل الببتيدية، تسمى كل سلسلة (Protomer) ومجموعة السلاسل (Oligomer)، قد يحتوي هذا التجمع على جزيئات لا تنتمي للبروتينات [5]، [12]،
الشكل 1.









I-5- تصنيف البروتينات (Classification des Protéines)تتميزالبروتينات بالتعقيد والاختلاف، لذا اعتمد في تصنيفها على بعض خصائصها : الذوبان، التخثر، الترسيب، الشكل العام، نواتج التحلل والتركيب الكيميائي،... فقسمت إلى ثلاث مجموعات [4].
- البروتينات البسيطة.
- البروتينات المرتبطة.
- البروتينات المشتقة.

I-5-1- البروتينات البسيطة : تتكون من بروتينات بسيطة أي سلاسل ببتيدية فقط، كما يكون ناتج التحلل المائي أحماض أمينية من نوع "ألفا" وتقسم إلى :
- بروتينات كروية.
- بروتينات ليفية.
• البروتينات الكروية :
جزيئاتها كروية الشكل وذائبة في محاليل الخلايا والأنسجة، كل جزيء منها يحتوي على سلسلة ببتيدية أو أكثر، ترتبط مع بعضها بصورة ملتفة أو ملتوية، يساعد على ذلك الروابط والقوى التي تكون البناء الثالثي للبروتين وتشتمل :
- الألبومينات (Albumines) مثل : ألبومين البيض والحليب.
- الجلوبيولينات (Globulins) مثل : جلوبين الدم، جلوبيولينات نباتية.
- الجلوتامينات (Glutamines) مثل : جلوتامين القمح، أورايزينين الأرز.
- البرولامينات (Prolamines) مثل : برولامينات الذرى، الشعير، الأرز.
- البروتامينات (Protamines) مثل : بروتين السلافين في أسماك السلمون.
- الهيستونات (Histones).
- البروتينات القرنية مثل : الكراتين.
• البروتينات الليفية :
تظهر على شكل غير ذائب، وظيفتها في الكائن الحي الحماية والدعامة مثل : الكولاجين، الايلاستين، سيريسين، الفبروين [2].
I-5-2- البروتينات المرتبطة :
هي بروتينات بسيطة مرتبطة مع مواد غير بروتينية، لذا قسمت حسب طبيعة هذه المواد إلى:
• البروتينات النووية :
مثل : الهيبارين، الهستونات في أنويه (سيتوبلازم) الخلايا.
• البروتينات الكربوهيدراتية :
مثل : الهيبارين، الميوزين.
• البروتينات الفوسفاتية :
مثل : الكازيين، الفيتيلين ( (Vitellin
• البروتينات الملونة :
مثل : الهيموغلوبين، الكلوروفيل، الفيريتين، السيتوكروم [2].
• البروتينات الدهنية:
مثل : كلسترول الدم، ليبوفيتيلين بصفار البيض [2].
• البروتينات المعدنية (Les protéines minérales)
يدخل في تركيبها معادن مثل : النحاس (Cu)، المنغنيز (Mn)، المغنزيوم (Mg)، من بين هذه البروتينات نجد أنزيم تيروسيناز، أرجيناز، الزانتين، أوكسيدار [5].

I-5-3- البروتينات المشتقة (Les protéines dérivées)
هي البروتينات التي تتعرض إلى عوامل كيميائية أو فيزيائية خارجية، فيتغير تركيبها الطبيعي لكنها تبقى محتفظة بخواصها العامة المميزة مثل : البيتونات البروتيوزات [2].




الشكل ﴿02﴾ : أنواع البروتينات












I-6- أنواع البروتينات (Types de protéines)
I-6-1- الأنزيمات (Les enzymes)
أكثر البروتينات خصوصية، إذ تحفز كل التفاعلات الكيميائية في الأنظمة الحية، كما تزيد معدل التفاعل بمعامل لا يقل عن مليون. يوجد في الوقت الحاضر أكثر من 2000 أنزيم [2]، [3].

I-6-2- بروتينات النقل (Les protéines de transport)
تنقل الجزيئات الصغيرة والايونات داخل المنظمة الحية بواسطة بروتينات خاصة، مثل : الهيموغلوبين الذي ينقل O2 من الرئة إلى الأنسجة، بروتينات دهنية تحمل الدهون من الكبد إلى أعضاء أخرى، بروتينات الأغشية الخلوية والسيتوكروم.

I-6-3- البروتينات البنائية (التركيبية) (Les protéines structurales)
تؤدي وظيفة دعامة أو سطوح تعطي للتراكيب البنائية الحياتية القوة والحماية، مثل : الكولاجين، المكون الأساسي للأنسجة الضامة، الكيراتين، الفيرودين.

I-6-4- البروتينات المناعية (Les protéines de protection)
متمثلة أساسا في : الجلوبيولينات المناعية (Immunoglobulines) متخصصة تضنع في خلايا الدم البيضاء، وظيفتها التعرف على البكتيريا والجزيئات الغريبة.
الفبرينوجين والترمونين : بروتينات جلطة الدم تمنع فقدانه عند الجرح.
سموم الحيّاة وذيفانات البكتيريا والبروتينات النباتية السمية [2].

I-6-5- بروتينات الحركة (Les Protéines contractées)
تكسب الخلايا والأنسجة قابلية التقلص والحركة وتغير الشكل أهمها : الأكتين، الميوزين في العضلات، بروتين التبلين في أسواط الحيوانات وحيدة الخلية.


I-6-6- البروتينات المنظمة (Les protéines régulatrices)
تساهم في تنظيم النشاط الوظيفي والخلوي كالهرمونات(الأنسولين المنظم للأيض السكري)، البروتينات التي توقف نسخ DNA، إضافة إلى بروتينات الغشاء الخلوي [1]، [12].

I-6-7- البروتينات الغذائية (Les protéines alimentaires)
مثلما كلمة بروتين تعني الأول أو الأصيل فهي كذلك على المستوى الغذائي، إذ تعتبر من أهم العناصر الغذائية الرئيسية الكبرى لما تقوم به من وظائف حيوية وفيزيولوجية في الجسم، قد صنفت على أساس القيمة الغذائية، المصدر كما يلي :
• القيمة الغذائية (La valeur nutritive)
أهم وظيفة للبروتين هي تزويد الجسم بالأحماض الأمينية لاستعمالها في مختلف العمليات الحيوية (النمو، صيانة الأنسجة التالفة، التكاثر،...)، تتعلق القيمة الغذائية للبروتين بمحتواه من الأحماض الأمينية، فقد أثبت Osbern et Model (1951) أن بعض البروتينات مثل غلايدين (Gliadine) القمح لا يعطي نموا جيدا إلا إذا أضيف له الليسين (Lys)، في هذه الحالة يحدث النمو والصيانة، بناء على هذا قسمت البروتينات الغذائية إلى :
1- بروتينات ذات قيمة غذائية عالية (Protéines à valeur nutritive considérable)
تحتوي جميع الأحماض الأمينية الأساسية والتي تتمثل في الليزين، الميثيونين، السيستين، فينيل ألانين، فالين، تربتوفان، ثريونين، إيزوليوسين، الليوسين، مثل بروتينات اللحم، السمك، الحليب، البيض.
2- بروتينات ذات قيمة غذائية منخفضة (Protéines à valeur nutritive faible)
يرجع انخفاض القيمة الغذائية لبعض البروتينات لعدم احتوائها على الأحماض الأمينية الأساسية، القادرة على إحداث الصيانة والنمو، تتمثل هذه البروتينات في البروتينات النباتية مثل : القمح، الفول، الذرة، الخضروات [4].


3- بروتينات الصيانة (Protéines de préservation)
هذا النوع لا يمكن أن يحدث نمو لكنها كافية لصيانة الجسم مثل غلايدين القمح، هوريدين الشعير،...[10].
• المصدر (Source)
هناك مصدرين رئيسيين للبروتين في الأغذية :
- مصدر حيواني.
- مصدر نباتي.

1- البروتينات الحيوانية (Protéines d’origine animalière)
قيمتها الحيوية عالية لأنها تشبه في تركيبها تركيب جسم الإنسان، لذا تمده بما يحتاجه من الأحماض الأمينية الضرورية والأساسية، من هذه البروتينات نذكر ما يلي :

1-1- بروتينات اللحوم (Protéines de viande)
تقدر نسبتها (18 – 20%)، تضم بروتينات العضلات والأنسجة الرابطة، تحتوي على جميع الأحماض الأمينية الأساسية، متميزة بسهولة امتصاصها، تتمثل في : بروتينات ليفية (أكتين، ميوزين) (60 – 65%) .، البروتينات الضامة (10 – 25%) مثل (الكولاجين، ايلاستين).

1-2- بروتينات الحليب (Protéines de lait)
تعود قيمتها الغذائية لاحتوائها على ليزين (Lysine)، تربتوفان (Tryptophan) بنسب عالية.
تقسم بروتينات الحليب إلى :
- بروتينات الكزيين (Caséine) 78%.
- بروتينات المصل 17%.
الباقي مواد نتروجينية غير بروتينية تتمثل في الببتيدات، أحماض أمينية.



1-3- بروتينات البيض (Protéines des œufs)
نسبتها 13%، بينت الدراسات أن بروتينات بياض البيض يمكن فصلها من (12-19) نوع أهمها : الاوفو البيومينات (Ovalbumine)، الجلوبيولينات (Globulin)، الافو ميكويد (Ovomicoide)، الكونو ألبيومين (Conalbumin).
بروتينات الصفار معظمها فسفورية تشمل : فسفوفيتيلين، فيتيلين،...

1-4- بروتينات الأسماك (Protéines de poissons)
نسبتها 18% وتتميز بتركيبها المعقد، تشبه إلى حد كبير بروتينات الثدييات وتقسم إلى :
- بروتينات ذائبة في الماء : الألبيومينات 10 – 20%.
- بروتينات ذائبة في محاليل ملحية : جلوبيولينات 70 – 90%.
- بروتينيات غير ذائبة : الكيراتين، الكيراجين، بروتينويد [11] – [4] – [9]، [17]، [15].

2- البروتينات النباتية (Protéines d’origine végétale)
تتواجد في البقوليات، الفواكه، الحبوب، الخضر، البذور،...

2-1- البقوليات (Les légumineuses)
غنية بالنشا، الياف (السليلوز، اللجنين)، فيتامينات من نوع B (ما عدا B12).
تحتوي بروتينات البقوليات على نسبة كبيرة من الحمض الأميني الليزين وتفتقد إلى الميثيونين، كما يمكن للبقوليات أن تشكل علاقة بين الأحماض الأمينية المهمة (الليزين، الميثيونين) لكنها غير قادرة على إيجاد علاقة بين الفيتامين B12 وامتصاص الحديد (Fe) الخاص بها.





الجدول (1) : القيمة الغذائية للبقوليات
في 100 غ غذاء الطاقة (كيلو كالوري) بروتينات دهون سكريات
الفاصوليا البيضاء 330 21,3 1,6 57,6
الصوجا 427,7 35,6 17,7 32
الحمص 361 18 5 61
العدس 336 24 1,8 56

2-2- الفواكه (Les fruits):
بروتينات الفواكه الجافة تفوق بروتينات الفواكه الطازجة وتقدر بـ (8 – 11%)، كما تكون غنية بالحمض الأميني الليزين.

2-3- البذور (Les grains):
تشمل القرعة، عباد الشمس،... تحتوي 19 – 27% بروتينات.

2-4- بروتينات الخضر :
تحتوي الخضر على نسبة قليلة من البروتينات بالمقارنة مع العناصر الغذائية الأخرى (الكربوهيدرات، دهون، فيتامين، أملاح معدنية).

جدول (2) : كمية البروتين لكل 100 غ من الخضر
نوع الخضر الكانتالوب الخيار الكوسة الطماطم الفاصولياء الباذنجان الفلفل
كمية البروتين (غ) 0,5 0,17 0,21 - 0,1 0,2 1,9 1,2 - 1,1 1,2 - 1,1


2-5- الحبوب (Les céréales) [4] [13] [14] [17]
الحبوب هي ثمار لنباتات أحادية الفلقة تتبع العائلة النجيلية، من أهم المحاصيل في العالم "
- القمح Triticum vulgare.
• القمح الصلب Triticum Durum.
• القمح اللين Triticum satirum.
- الأرز Oryzasativa.
- الذرة Greatmaize.
- الشعير Hordeum vulgare.
- الشوفان Avena sativa.
- الشيلم Secale cereale.
كما تعتبر إحدى المكونات الرئيسية في النظام الغذائي، ومن أرخص مصادر الطاقة في تغذية الإنسان، حيث تمده بحوالي ثلث كمية الطاقة ونصف كمية البروتين التي يستخدمها.
لبروتينات الحبوب أهمية غذائية كبيرة لأنها :
- تمد الكائن الحي بما يحتاجه من بروتين.
- كمية ونوع هذه البروتينات تعتبر مؤشر لإنتاج الخبز الجيد.
- كمية البروتين في الحبوب من العوامل الهامة في تحديد جودة الدقيق.
تختلف الحبوب في محتواها من البروتين باختلاف أنواعها وأصنافها والتركيب للحبة نفسها إذ تتراوح نسبة البروتين بصفة عامة في الحبوب بين 6 – 23% وبمتوسط 10% على أساس الوزن الرطب.

2-5-1- بروتينات الشعير :
الشعير ذو محتوى بروتيني جيد وخاصة نسبة تواجد الأحماض الأمينية الضرورية، متوسط مستوى حبوب الشعير من البروتين 8 – 13% على أساس الوزن الجاف، وقد تم فصل بروتينات الشعير على أساس اختلاف درجة ذوبانها كما يلي :


جدول (3) : بروتينات الشعير ونسب تواجدها والمحاليل المذيبة [11]
البروتين النسبة % نوع المذيب
(Leucosin) Albumine
(Adestin) Globulin
(Hordin) Prolamine
Gluten 3%
18%
38%
41% يذوب في الماء
يذوب في محلول ملحي
يذوب في 75% كحول
يذوب في المحاليل القلوية
النسبة المئوية للـ Gluten ثابتة بينما نسبة Globulin, Albumine ترتفع وتنخفض بناء على نسبة النتروجين الكلي.
تختلف صفات الجليادين والجلوتينين في الشعير عن القمح حيث لا يكونان Gluten إذا ما تم مزجهما بالماء، على ذلك لا ينتج الشعير خبز جيد كالذي ينتج من دقيق القمح.
2-5-2- بروتينات الأرز :
محتوى حبوب الأرز من البروتين منخفضة عن بقية الحبوب، محتوى الأرز من الألبومين والجلوبيولين عال، أما الجلوتيلين فهو الجزء البروتيني الغالب، إذ تقدر نسبته حوالي 80% من البروتين الكلي، كما يحتوي على البرولامين الذي يذوب في الكحول.
2-5-3- بروتينات الذره :
تتفاوت نسبة تواجد البروتينات في حبوب الذرة كما في الجدول.
جدول (4) : أنواع البروتين والمحاليل المذيبة [11]
البروتين النسبة % نوع المحلول المذيب
Albumine
Globulin
Prolamine
Gluten 2 – 10
10 – 20
50 – 55
13 – 20 الماء
الأحماض والقواعد ومحاليل الأملاح
المحاليل الكحولية
المحاليل القلوية
تتميز البروتينات باحتوائها نسبة مرتفعة من الحمض الأميني ليوسين (Leucine)، ونسبة منخفضة من Lysine، كما يظهر التحليل المائي للبرولامين أنه لا يحتوي على الأحماض الأمينية الضرورية (Tryptophane – Lysine)، وهذا ما يقلل من القيمة الحيوية لبروتينات الذرة، كما لا يمكنها تشكيل Gluten كما في بروتينات القمح.
يتكون جلوتيلين الذرة من خليط من البروتينات مختلفة الأحجام وهي مرتبطة بشدة بروابط ثنائية الكبريت لتكون بروتين معقد التركيب يسبب صعوبات خلال عملية الطحن.

2-5-4- بروتينات الذرة الرفيعة (Sorgho)
تتشابه هذه البروتينات مع الأقسام الموجودة في الذره حيث يمثل الجليادين البروتين الأساسي في حبة السورغو ويسمى (Kafirin)، إذ يشبه تماما تركيبه في الأحماض الأمينية البرولامين (Zain) في الذرة، الاختلاف الوحيد هو أن (Kafirin) لا يذوب في كحول الايثانول في درجة حرارة الغرفة، وتذوب في كحول بيوتانول عادي.
الالبومين %1,3 – 7,7 ، Kafirin %58,8 – 32,6
جلوبيولين %9,3 – 2 ، Glutelin %37,4 – 19,0

2-5-5- بروتينات القمح [4] :
تحتوي حبوب القمح عدة نسب متفاوتة من البروتين باختلاف التركيب التشريحي للحبوب، قد صنفها Osborn (1907) تبعا لخصائص ذوبانها في محاليل مختلفة إلى خمسة أنواع :-
البروتين النسبة % نوع المحلول المذيب
ألبومين (Albumine)
جلوبيولين (Globulin)
بروتيوز
برولامين (Gliadine)
جلوتيلين (جلوتينين) 2,5
5
2,5
50 – 40
50 – 40 محاليل أملاح مخففة
محاليل أملاح مخففة
ماء
كحول (70%)
أحماض وقواعد مخففة



الشكل ﴿03﴾ : بروتينات القمح

تشكل البروتينات المختلفة في بذور القمح الغير ناضجة في صورة غير مميزة، يمثل كل من الجليادين والجلوتينين بروتينات التخزين تعد نسبتها %8,5 من البروتين الكلي، يتواجدان على هيئة مخاليط معقدة، وعندما يخلط مع الماء والأملاح أثناء عجن الدقيق بالماء، يتشكل بروتين Gluten، ذو مرونة وخواص انسيابية وقيمة عالية في مجالات تصنيع القمح غذائيا.












الفصل الثاني

بروتين جلوتيـــــــن
Gluten







II-1- تعريف الجلوتين (Définition de Gluten)
• حسب (Oxford University Press)
لغة :
الكلمة Gluten (Glutena) مصدرها لاتيني والتي تعني الغراء أو الصمغ. استعملت هذه الكلمة لوصف المركب البروتيني اللزج الموجود في العجينة لأول مرة في أوساط القرن 19 من طرف العالم (MVD. Beeton) في كتابه الشهير
(Book of househola management) حيث لاحظ أنه عند مزج دقيق القمح والماء مع عجينة تنتج عجينة جد لزجة، تتناقص هذه اللزوجة عند استعمال طحين الشعير، وتكاد تنعدم عند استعمال الذرة والأرز [26].

اصطلاحا :
علم الغذاء والتغذية (Food Nutrition) : معقد بروتيني يتواجد في القمح وبنسبة أقل من الشعير (أنظر الجدول 2)، والذي يعطي عجينة لزجة عند مزجه بالماء، تمتاز بالمطاطية والاحتفاظ بالغازات ، ولا يتواجد في الذرة والأرز، يتركب من بروتين الغلايدين والغلوتينين.
علم الغذاء واللياقة البدنية (Food and fitness) : خليط من بروتنين الغلايدين والغلوتنين، الغلوتنين هو المركب الأساسي في طحين القمح والشعير.

• حسب Barrons [Gloo-tihm]
طحين القمح والحبوب الأخرى التي يمكن أن تطحن تحتوي على بروتينات منها الغلوتنين والغلايدين، اللذان عند اجتماعهما يكونان معقد الجلوتين، يمكن استخلاصه وحيدا، إذ أنه يكون عجينة لزجة مطاطية تشبه العلك، وهو المسؤول عن مسك الغازات عند إضافة الخميرة في صنع الخبز.




• حسب Dental dictionnary
الجلوتنين بروتين غير ذائب في الماء يتواجد في القمح إضافة إلى الحبوب الأخرى، مكون من تجمع بروتين الغلايدين والجلوتنين، الجلوتنين هو المسبب للمطاطية في العجين.

• حسب Britanica conuse encyclopaedia
جلوتين معقد بروتيني لا يذوب في الماء، يتواجد في القمح إضافة إلى الشعير، الشيلم، جزيئة الجلوتين تكون عجينة مطاطية تتمدد بواسطة غاز ثاني أكسيد الكربون (CO2)، أما في باقي (المصادر) الخصائص فإنها ترتبط بمصدره.

• حسب Veterinary dictionnary
جلوتين هو بروتين معقد يتواجد في القمح وبعض الحبوب الأخرى، يعطي للعجينة مطاطية، ويسبب حساسية لبعض الأشخاص.
الجلوتين : معقد بروتيني يخزن في الحبوب الغذائية لاستعماله عند الإنبات، يتركز في الأندوسبارم، ولا يوجد في غلاف الحبة والجنين، يتميز بأنه غير ذائب في الماء، يمثل 80% من البروتين الكلي في الطحين، وهو مركب من جريئتين تصنف حسب نوع المذيب إلى البرولامين، والجلوتنين [26].
البرولامين (Prolamine)
تعريف : يتميز بذوبانه في كحول الايثانول 70%، وزنه الجزيئي (4200 – 4700) [4]. نسب تواجده واسمه يتغير حسب تغير نوع الحبوب، الجدول (1). له صفات المطاطية وليس له صفات المقاومة للمطاطية [11]، جميع الحبوب تحتوي البرولامين وخاصة القمح، حيث يسمى الغلايدين، قد أثبتت الدراسات المحتوية على قطعة من غشاء مخاطي معوي أن الجلايدين هو الجزئية السامة في الجلوتين، بسبب تتابع الأحماض الذي يتكرر 5 مرات في كل جزيئة من الجلايدين ويكون أقل تكرارا في الشعير ولا نجد هذا التتابع في الذرة والأرز [27].
الجلوتنين (Gluténine)
تعريف : يتميز بالذوبان في الأحماض والقواعد المختلفة، وزنها الجزيئي من 100.000 إلى عدة ملايين والمتوسط حوالي ثلاثة ملايين.
يعطي الجلوتنين للعجينة صفة المقاومة للمطاطية، وذلك لأن له صفة المرونة، غير سام بالنسبة للأشخاص المصابين بالسياليك.
جدول (6) : التسمية القديمة والحديثة للجلايدين والجلوتنين [16]
التسمية الحديثة التسمية القديمة
- Prolamines pauvres en soufre
- Prolamines riches en soufre
- Prolamines de masse moléculaire élevée - Gliadines W
- Gliadines αB ou γ
- Glutenines FpM
- Glutenines
FPM : Faible poids moléculaire
HPM : Haut poids moléculaire
جدول (7) : نسب تواجد Gluten في الحبوب [16]
خصائص أساسية % بالنسبة للبروتين الكلي الاسم خصائص أساسية الاسم % بالنسبة للبروتين الكلي Céréale
تتجمع في أجسام بروتينية 3 جزيئات تناظر تحت وحدة من الزبين 40 – 35 Glutelines مجمع في أجسام بروتينية
تركيب بنائي رابعي يظهر مكون من اتحاد جزيئيتين أو أكثر Zines pennisé tives 60 – 50 Panicoideas
Maïs
Sorgho
Mil
تتجمع داخل وخارج أجسام بروتين معقد أحيانا يتحد مع البرولامين 40 – 35 Glutenines
Hordénines
Glutelines تتجمع داخل أجسام بروتينية Gliadines
Hordéines
Scaliens 50 – 40 Triticeae
Blé
Orge
Seigle
تتجمع في أجسام بروتينية لا تحتوي إلا على الغلوتين 80

80 Glutelines تتجمع في أجسام بروتينية
لا تحتوي إلا على برولامين Prolamine 12

8 Avoine

Riz
Glutelines Prolamines

II-2- القيمة الغذائية ( Valeur nutritive)
البروتينات المخزنة في الحبوب لها صفات مميزة إذ أنها لا تحتوي على نشاط أنزيمي لكنها تكون عجينة عند خلطها بالماء، لها صفة المطاطية والمقاومة للمطاطية، تحتفظ بداخلها بغازات التخمر فتنتج خمر ذات صفات جيدة [11].
كشفت عدة دراسات أن جلوتين مثل البروتينات النباتية الأخرى لا يحتوي على الكوليسترول ومشتقاته، حتى وإن أضيف إليه الليوزين ثريونين، لكن الجلوتين يسبب مرض السياليك له القدرة على امتصاص الماء، هذه الصفة تعتبر مهمة في صناعة العجائن [10]، [19].
- يعتبر عنصر الطاقة في الجسم 1غ بروتين ينتج 4 سعرات حرارية [9].
- انخفاض نسبة الليوزين وتربتوفان في بعض البرولامينات مثل Zeine في الذرى، يؤول إلى الصفر مما يؤثر على صحة الفرد، خاصة على الأفراد الذين يعتمدون في تغذيتهم على الذرى [13].
- نقص الليوزين في الجلوتنين والجلايدين يسبب نقص في القيمة الغذائية، إذ PER لوجبة فعالة يتراوح بين (0,7 – 1) وبإضافة الليوزين تصبح PER = 1,7، وعند مزج طحين الصوجا الغني بالليوزين (30% جلوتنين، 70% صوجا) فإن PER يرتفع إلى 2,4 [19].
- وجود تربتوفان الذي يعتبر مصدر لفيتامين اللياسين.
- الأرجنين له دور هام في دورة اليوريا.
- الهيستدين ضروري لتصنيع مادة الهيستامين.
- الفنيل آلانين، تربتوفان يستعملان في تكوين الميلانين في الجلد.
- الجلايسين ضروري لتكوين خضاب الدم والكيراتين والتخلص من السموم في الجسم.
- الجلوتين له pH متعدد لذا فإنه يلعب دور مادة منظمة لبعض العمليات الحيوية [9]، [10].
II-3- خصائص الجلوتين :
II-3-1- الخصائص الفيزيائية (Propriétés physiques)
• المطاطية (Extensibilité)
تعد بالمليمترات في منحنى الاكستنوغرام، وسببها وجود دهون بروتينية بين جزيئات جلوتين، التي تعمل على انزلاقها وانسيابها بسهولة، وتوجد هذه الدهون البروتينية بنسبة قليلة حوالي %0,1 من معقد الجلوتين.
• اللزوجة (Viscosité)
ترتفع مع ارتفاع نسبة بروتين جلوتين في الماء عند أقل من 10% فينتج هلام.
• المرونة (Elasticité)
تقاس بجهاز الاكستنوغرام، وحدتها (Bralendrer unite) ترجع صفة المرونة إلى التركيب الجزيئي للجليادين والجلوتنين، حيث يتكونان من سلسلة أو سلاسل من الأحماض الأمينية مرتبطة بروابط ببتيدية، تكون السلاسل في صورة مستقيمة أحيانا، ولكن عادة توجد في صورة حلزونية، نتيجة وجود الروابط الهيدروجينية بين مجاميع الكبريت الموجودة في الحمض الأميني سيستين، توجد في الجليادين روابط الكبريت داخل الجزيء، أما في الجلوتنين فتوجد داخل وخارج الحلزون، مما يؤدي إلى مقاومة الشد أكثر، ولذلك زيادة نسبة تؤدي إلى زيادة المرونة.
- كل من المرونة واللزوجة والمطاطية تزول عند التسخين بدرجة حرارة 75°م [11]، [19].




الشكل







• المذيبات :
لا يذوب الجلوتين عند pH معتدل، لأن الحد الأدنى لذوبان الجلوتنين يكون < pH < 9، إذ يتميز هذا المجال بمطاطية عالية وبالتالي شدة تماسك عالية، جلوتين يذوب في المحاليل الحمضية (حمض الأستيك)، أو القاعدية –(الأمونيا)، الجلوتين مركب من بروتين لذا ليس لها نقطة تكافؤ محددة



• درجة الذوبان:
تعتمد على عاملين أساسيين الوزن الجزئي للبروتين، إذ كلما ارتفع الوزن الجزئي قلت درجة الذوبان، وكذلك الشحنة والمجاميع المحبة للماء التي بتواجدها على سطح الجزيء تتحدد بسهولة مع الماء، أما إذا كانت داخلية فيحدث العكس [11].
• مجال الامتصاص:
الجلوتين الجاف يمتص (1,5 – 2) مرة وزنه من الماء، عملية امتصاص تحدث ما بين 10 – 50ثا بعدها نحصل على عجينة قادرة على امتصاص مزيد من الماء، وكلما زادت درجة طحن الحبوب زاد مجال الامتصاص.
• حجم الحبيبات :
عند تجفيف الجلوتين نحصل على طحين، يمكن أن نقيس حجم حبيباته، حيث الأصناف العادية 90% من الجزيئات تعبر من ثقوب غربال قطره (60 ميكرون)، أما الأنواع المحسنة وراثيا (90 – 95%) تعبر من ثقوب غربال قطره (100 ميكرون) [19].













II-3-2- الخصائص الكيميائية (Caractéristiques cliniques)
جدول (11) : محتوى بعض الحبوب من الأحماض الأمينية (مغ/ 100 غ بروتين) [3] [20] [19]
الحبوب AA
بروتين ليزينLys هستدين His أرجنين Arg أسبرتيكAsp تريوThr سيرينSer غلوتاميكGlu برولينPro غلايسينGly ألانينAla سيستينCys فالينVal ميتيونينMet إزلسينIlei لسين Lei تيرزين Tyr فنين ألانينPhe تريتوفانTlp
القمح Gluten 29-37 19-17 34-38 56-60 76-37 52-62 174-196 89-82 72-74 8 45-51 7-19 32-19 32-36 34-72 23-35 32-33 11
Glutenia 10-14 13 20-22 19-24 25-27 60-50 196278-324 105-114 56-78 34-40 10-11 36-44 12-16 27-28 57-58 23-25 27-31 4-8
Gliadine 5 15 15 20 18 38 317 148 25 25 10 43 12 37 62 16 38 5
الشعير Hocdains 0.5 1.6 2.5 00 2.0 4.3 32.0 208 2.9 2.5 2.2 6.3 0.9 4.1 8.2 2.3 5.1 /
Glutenin 2.0 1.3 1.3 2.7 2.5 5.3 33.7 16.6 7.2 3.4 / 1.4 1.0 2.3 2.2 2.3 3.4 /
التربيكال Gliadino 0.7 1.3 1.5 2.1 2.0 / 36.7 20.3 20.3 2.5 / 9.6 1.1 3.2 5.9 1.0 4.6 /
Gluten 2.1 1.4 1.6 2.5 2.3 5.3 33.0 16.5 7.0 3.5 / 4.9 0.1 3.2 2.5 2.3 3.4 /
السوفان Arenin 3.1 1.6 5.0 4.2 2.3 3.2 36.1 11.3 3.0 3.8 3.1 5.5 3.3 3.8 10.3 2.1 7.5 1.6
بقايا بروتينية 5.2 3.1 9.1 10.8 4.8 4.7 19.1 8.1 4.0 4.1 1.4 4.4 1.5 4.3 7.1 4.8 7.1 1.0
الأرز Orzanin 0.5 1.1 7.0 5.4 1.7 7.3 31.8 6.7 4 5.6 0.6 7.5 3.6 4.6 41.4 8.7 6.2 1.1
Glutonin 2.8 2.3 8.3 10.0 3.5 5.9 20.9 4.5 4.6 5.5 0.9 6.6 1.6 4.7 8.8 5.7 6.1 1.6
الذرة Zeins 0.1 2.6 3.1 4.2 2.6 4.5 24.2 8.9 1.3 8.4 / 3.4 1.3 3.5 17.7 4.3 6.03 /
الدخن Gliadiso 0.4 1.2 2.1 5.1 2.9 5.1 22.1 9.8 2.0 9.0 2.2 3.4 0.4 3.5 11.4 4.5 6.1 /
Glutenin 4.3 5.5 4.4 7.9 4.4 5.15 16.7 6.9 4.1 7.4 0.6 5.2 2.8 3.9 12.0 4.72 5.3 /
السورغو Kafirin 2.1 2.0 3.6 6.2 3.1 4.4 18.7 3.5 10.4 2.4 0.1 1.2 5.1 1.4 4.3 14.9 5.5 /
glutenin 3.4 3.2 / / / 2.9 / 4.0 / / / / 5.4 1.6 3.6 9.2 5.1 /
/ غير محدد

التركيب البنائي لمعقد الغلوتين (Gluten):
يتكون معقد الغلوتين من أكثر من 100 نوع من متعددات البيتيد تتجمع بواسطة روابط تكافئية وغير تكافئية، المخطط التالي يوضح معظم أنواع البيتيد المكونة لمعقد الغلوتين.

الشكل (12): متعددات البيتيد المكونة للغلوتين.










 أول نموذج مقترح لشرح التركيب البنائي للـ Gluten موضح في الشكل (12)
 اقترح Wall نموذج لآخر يبين أن معقد الغلوتين مكون من 3 أنواع من البروتين (الغلايدين الغلوتنين، بقايا بروتينية)، تتجمع بواسطة روابط تكافئية وغير تكافئية (الشكل 14).
 اقترح Bielzandetal نموذج موضح في الشكل (15)
 وأخيرا اقترح Laszlityetal أحدث نموذج الشكل (16).

التركيب البنائي للغلايدين:
يخلف تركيب الغلايدين باختلاف الحبوب، فقد تم تميزه بالهجرة الكهربائية إلى مجموعات سريعة α، B غلايدين وأخرى فقيرة من الكبريت (؟؟ غلايدين)، هناك عدة فرضيات مقترحة لتركيب البنائي للغلايدين.
 نموذج Lasgtity الذي نص أن الغلايدين كروي الشكل مع وجود نسبة قليلة من حلزون α، ارتفاع نسبة الحمض الأميني برولين، ووجود روابط كبريتية داخل الجزيئة، الشكل (14)
 درس Kasarda التركيب البنائي لـ غلايدين A الذي هو عبارة عن مجموعة من نوع α غلايدين عند PH = 5 قوة أيونية تقارب (M0,005) تكون غلايدين A ليفية، ونسبة حلزون α تقارب 33% في سلسلة متعدد البيبتيد بسبب وجود نسبة عالية من البروتين، لذا غلايدين A يظهر كأنه متعدد قطع من حلزون α قصيرة الشكل (06).
 اقترح Tathametal نموذج لشرح التركيب البنائي لـ α غلايدين الشكل (07).
كل الحماض المينية سيستين تشترك في تكوين روابط كبريتية من السلاسل التي تقع نهاية الكربوكسيلية C، أما النهاية الأمينية N تحتوي مجالات إضافة إلى أول متعدد الغلونامين بالنسبة لـ ؟؟غلايدين الدراسات المتعلقة به قليلة مقارنة بالنوع α والنموذج المقترح لشرح تركيبه البنائي من الشكل (08)، كما نلاحظ أن الأحماض الأمينية سيستين تتواجد في النهاية C مكونة روابط كبريتية داخل جزيئة أما المجال المكرر فيتواجد في النهاية N، وعلى ضوء هذه الدراسات اقترح كل من Popineau وPineau أن α، B، ؟؟ غلايدين لها قوة جاذبية كبيرة للماء.

التركيب البنائي للغلوتنين:
الغلوتنين خليط من متعددات البيتيد مرتبطة بروابط كبريتية بين جزيئاته، اقترحت عدة نماذج لشرح كيفية توضيح وارتباط متعددات البيتيد.
 فرضية Eufart وLaszlity موضحة في الشكل (09) التي تبين متعددات البيتيد ترتبط برابطة بيتيدية واحدة، تتوضع على استقامة واحدة، وهذا انطلاقا من هرم الروابط البيبتيدية أثناء الأكسدة والإرجاع الذي يحدث تغيرات واضحة على بروتين الغلوتنين، فعند حساب كمية النهاية N في 10 غ بروتين ذو سلسلة مستقيمة، نجد نفس الكمية موجودة في 10 غ غلوتين.
 الانخفاض السريع في لزوجة محلول الغلوتنين عند هـ وم الروابط الكبريتية.
 اقترح Busluketal أن الغلوتنين يحتوي على روابط كبريتية داخل وبين الجزيئة إضافة إلى وجود روابط أيونية هيدروجينية شكل (10).
وهذا على أساس أن الغلوتنين مكونة من نوعين من الجزيئات، إحداها ذات وزن جزيئي يقدر بـ 86000 مول ونسمي ذات وزن جزيئي منخفض ؟؟؟؟؟ تدعى غلوتنين I، وأخرى ذات وزن جزيئي إضافة إلى قوى روابط الأيونية وتكافئية التي قد تكون بين متعددات البيتيد، أو بين متعدد البيتيد والجزيئة والكربوهيدراتية أو الدهنية.
 اقترح Grareland etal أن الغلوتنين مكون أساسا من جزيئات ذات وزن جزيئي عاليس تكون السلسلة الرئيسية في المركب والتي تتكون بدورها من تناوب ؟؟ غلوتنين و؟؟ غلوتنين، أما الجزيئات ذات الوزن الجزيئي المنخفض فتتجمع على شكل عناقيد، ترتبط مع سلسلة HMW بروابط كبريتية شكل (11).

جدول (Cool : نوع الأحماض الأمينية لبروتين الجلوتين. [04] – [11].
الحبوب نوع الأحماض الأمينية المذيبات
القمح
(Blé dur)
- الجلوناميك (35%) توجد في صورة أميدات. تذوب الجلوتنين في حمض مخفف بعد ذلك يضاف كحول الإيثانول (85%)، نعادل الحمض يمحلول قاعدي مخفف ونترك الخليط 24 سا عند درجة حرارة (4°)، فيترسب الجلوتنين ويبقى الجليادين في المحلول.
ترتيكال
(Triticale) - البرولين (14%).
- انخفاض نسبة الأحماض الأمينية القاعدية خاصة الليزين.
الشوفان
(Avoine) - نسبة الأحماض الأمينية متوافقة غذائيا مع النسب المقترحة من منظمة FAO.
الشعير
(Orge) - انخفاض نسبة الليزين (85%).
- بروبين (12%).
- الجلوتاميك (3%).
الأرز
(Riz) ارتفاع نسبة الليزين (85%).
انخفاض نسبة الجلوتامين (20%). استخدام محلول (%0,1) من هيدروكسيد الصوديوم.
الذرة
(Maïs) - ارتفاع نسبة اللوسين والجلوتاميك.
- انخفاض نسبة الليزين. يتم فصل الليزين باستخلصها في كحول الإيثانول المحتوى على Mercoptoethanole وذلك وذلك لاحتوائه على روابط ثنائية الكبريت داخليه.
الذرة الرفيعة
(Sorgo) - ارتفاع نسبة اللوسين والجلوتاميك (17%).
- انخفاض نسبة الليزين. لا يذوب الكافرين في كحول الإيثانول (70%) عند درجة حرارة الغرفة، لكن يذوب بارتفاع درجة حرارة الكحول 60°.
يذوب في كحول N. Buthanolعند درجة حرارة الغرفة.

• نوع الروابط الكيميائية (Type de liaisons chimiques)
- رابطة ثنائية الكبريت (Disulphide bonds)
لها تأثير كبير على صفات العجين، وهي رابطة تساهمية، ذات طاقة مقدارها 49 كيلو كالوري، لا تتكسر عند درجة حرارة الغرفة، إلا بالتفاعلات الكيميائية، وتتكون نتيجة ارتباط مجموعتين من السفوهيدريل في السيستين، في الجلوتين، يكون الارتباط بين حمض أميني سيستين مع حمض أميني سيستين في سلسلة أخرى ليعطي البناء الثانوي للبروتين، وتسمى في هذه الحالة روابط بين الجزيئات (Intermolecular bonds). أما في الغلايدين والجلوتينين فيكون الارتباط بين بقايا حمض من سيستين الموجودة على نفس السلسلة الببتيدية مكونة عروة.

- رابطة الكتروستاتيكية
تتكون من ارتباط مجاميع الأمين القاعدية (NH4) مع مجاميع الكربوكسيل الموجودة على سلسلتين.

- رابطة Vander -Wals bonds
تلعب دورا هاما في الترابط بين بقايا الأحماض الأمينية غير قطبية الموجودة في السلاسل البروتينية وهذه السلاسل تظهر عند مزج الماء.

- روابط غير قطبية (Hydrophobe)
تنتج من التصاق مجموعات غير قطبية الموجودة ببقايا الأحماض الأمينية المكونة لسلاسل البروتين، نتيجة تنافرها مع المذيب القطبي، فعند وضع البروتين في الماء، فإن عدد كبير من القوى تصبح نشطة فتتنافر الشحنات الموجبة مع السالبة، وتتجمع المجموعات المحبة للماء، وكذلك الكارهة للماء، بينما تتنافر هاتين المجموعتين بينهما.



• نوع التفاعلات
- الأكسدة (Oxydation)
عند أكسدة نواتج اختزال محلول (%0,1) جليادين، لوحظ أن عملية الأكسدة تتم بسرعة، كما أن نواتاج الأكسدة تشبه تماما الجلايدين، مما يدل على أن عملية الأكسدة أدت إلى إعادة بناء روابط ثنائية الكبريت داخل السلاسل الببتيدية التي تحطمت مع الاختزال إلى درجة إعادة الجليادين إلى شكله المحدد، أما عند أكسدة نواتج اختزال الجلوتنين (%0,1) وجد أن عملية التأكسد تتم ببطء ونواتجها تختلف كثيرا عن جزيء الجلوتنين.
- الاختزال (Réduction)
عملية اختزال الجلوتنين تتضح في تحطيم روابط ثنائية الكبريت مما يؤدي إلى انخفاض وزنه الجزئي، لأنه يتكون من جزيئات صغيرة تربط هذه الروابط، كذلك تنخفض لزوجة جلوتنين، أما عند اختزال الجليادين فلزوجته لا تتأثر تقريبا [11].
- نزع الأمين (Déamination)
عند نزع مجموعة الأمين من جلوتنين لا تتأثر الوظائف لأن مجاميع الكربوكسيل (COOH) ذات شحنة سالبة في الجلوتنين المنزوع (NH2) تلعب جورا هاما جدا مقارنة بمجاميع الأمينية ذات الشحنة الموجبة.
- ألكنة الجلوتين (Alkylation)
يتفاعل حمض l’adoacitique وأميداته مع وظائف SH التي تصبح حرة في المحاليل القاعدية والمتعادلة لتعطي مجاميع أسترية.
- الكربلة (Carbamilation)
لاحتواء الجلوتين على نسبة عالية من الأحماض الأمينية القاعدية (الليزين) يعتبر مثالي لهذه العملية، خاصة في وجود سينات البوتاسيوم، حيث يتفاعل مع مجموعة الأمين الطرفية للأحماض الأمينية α جلوتاميك، أسبارتيك، تيروزين، سيتينن هيستدين، حسب درجة الحموضة [18].




II-3-3- الخصائص الحيوية (Caractéristiques biologiques)
ينتج عن استقلاب الـ Gluten مرض السياليك.

• تعريف مرض السياليك :
مرض وراثي سببه بروتين الـ Gluten الموجود بكمية كبيرة في القمح وكمية أقل في الشعير، الشيلم، الشوفان، ينتج عنه الالتهاب بسبب الببتيد جليادين المشتق من الـ Gluten يؤدي إلى إتلاف مخاطية نسيج الهي الدقيق، خاصة مكان امتصاص المواد الغذائية.

- عوامل وراثية :
مرض السياليك خطير يرافق الشخص الذي يحمل مستضدات التوافق النسيجي من نوع HLa(DØ2) وHLa(DØCool، حيث HLa هو الجزء الرئيسي من معقد التوافق النسيجي (CMF)، العلامات المسببة امرض السياليك هي وجود الجلوتامين والبروتين في 33 ببتيد للـ Gluten تكون الاستجابة الأولية للالتهاب مرتبطة بـ HLa.

- عوامل مناعية :
لاحظ الدارسون أن المستقبل (RLT) لنظام التوافق المناعي وبالتحديد IR، IL وعامل MyD88 لها دور في الإصابة بمرض سياليك الببتيد المشتق من الجليادين يحفز MyD88، الذي يحور الرابطة Zonula وبالتالي يزيد اختراق الأمعاء، فتلحق البالعات الكبيرة في الأمعاء لتحرير MyD88 الالتهابي – سيتوكين حيث تسهل التفاعل مع الخلايا T المرفقة بخلايا الأجسام المضادة، ويعمل الأنزيم النسيجي (tTg) (transglutaminase) على تغيير Gluten المشتق من ببتيدات تحتوي على حمض الغلوتاميك، أما الباقي فيترسب ويتراص (يقوم) يمتص الجليادين على مستوى الصفيحة الرقيقة (Lamina)، ويوجد في الرابطة HLa(DØ2) أو HLa(DØCool على سطح الخلايا الأجسام المضادة.



• الأعراض :
- ألم المعدة.
- انفتاح البطن لكثرة الغاز.
- إسهال مزمن.
- يصبح الشخص شاحب الوجه.
- خروج رائحة كريهة من الأمعاء.
- نقص الوزن.
- تلين المفاصل والعظام.
- مرض القوباء الجلدي، طفح مؤلم، حكة، نفطة.
- توقف النمو عند الأطفال.
- فقر الدم.
- التعب.

• التشخيص :
في القديم كانت توجد طريقة وحيدة لتشخيص مرض سياليك عن طريق ملاحظة ضمور البنكرياس، وذلك باختبار مرض السياليك قبل القيام بالتشخيص، أما حاليا يعود إلى نقص اجتياح مص الأجسام المضادة في الدم والتي تشكل حاجز أمام المرض، اختبارات مرض السياليك تقاس بكمية مضادات الجسم في الدم، التي تنتج عند الاستجابة للجلوتين والجليادين، وهناك أخرى توجد في كل من IgA وIgG، هذه الأجسام المضادة تسبب التهاب وإتلاف جدار الأمعاء، حيث نجد IgA في الأنسجة وIgG في سوائل الجسم وهما من بين التقسيمات الخمسة للأجسام المضادة في المناعة اختبارات IgA تتطلب أكثر النوعية، لكن IgG مهمة تتطلب المتابعة وتجنب السلبيات الخاطئة.

• العلاج:
يوجد عموما علاج وحيد لمرض سياليك هو تحرير الـ Gluten في الحمية، حيث يستعمل الـ Gluten تجاريا في تقديم الحمية، في حين دقيق القمح يستعمل بكثرة في التقديم مع بعض اللحوم، الخضروات، الفواكه وإنتاج الألبان، فيتوجه المرضى مباشرة إلى الاستشارة والحصول على الحمية الخاصة الـ Gluten إلى تحسين 70% من المرضى ما بين أسبوعين. Ttg، AGA تستطيع أن تستعمل لتحريض الاستجابة وذلك بسبب نقص جلوتين الحر في الحمية.
نستطيع أن نتفادى الجلوتين للحد من المرض، بتجنب الأكل خارجا وعندما تكون بطاقة الأغذية غير مفهومة، وتوصل بعض الأخصائيون إلى استعمال أوتيوبرين (Asyothiopine) وسيكلوسبورين A (Cyclosporine A) للتخفيف من شدة مرض السياليك.
توجد طريقة جديدة للعلاج، وذلك بعمل تخطيط شفوي لدواء بدأ يتطور مع خصائص الأمراض الفيزيولوجية لمرض السياليك، وهي أفضل طريقة لتوقيفه، وذلك بإيجاد منطقة واحدة في أنزيم بيبتداز الذي يشمل تغير الـ Gluten، ويستعمل بالمثال في لاكتاز الفردي ولاكتوز، حيث يقوم بتنبيط عمل الخلايا T بواسطة الرابط العلوي tT gase وبالتالي الـ Gluten لا يفكك إلى ببتيدات سامة، لكن المشكل في تنبيط tT gase يكمن في الأنزيم الذي يلعب دورا مهما في الترميم والإصلاح العادي في المعدة، ومنه التثبيط يمكن الجسم من استرجاع الصيانة لمختلف الأنسجة وترميم نزيف الأمعاء، هناك دواء مماثل في التطور يقوم بتثبيط ببتيدات الـ Gluten التي تربط HLa(DØ2) أو HLa(DØCool، لكن المشكل في هذا الدواء لا يستطيع تثبيط كل الأجسام المضادة الموجودة في الجسم [28] – [29].


المراجع
I- المراجع العربية : (ترتب حسب الترتيب الأبجدي)

[1] كاملي عيد الكريم، 2003 : أساسيات الكيمياء الحيوية، دار هومة، بوزريعة، الجزائر.
[2] سامي المظفر، 2000 : كيمياء البروتينات، دار الميسرة للنشر والتوزيع والطباعة، عمان، الأردن.
[3] عبد المنعم محمد الأعسر، 1996 : أسس الكيمياء الحيوية، المكتبة الأكادمية، القاهرة.
[4] أحمد عاشور أحمد، العارف غيث مروان، 2002 : أساسيات كيمياء الأغذية، دار الكتاب الجديدة المتحدة، بيروت، لبنان.
[5] عمر عبد الرحمن البنا، عماد الدين جمعة، محمد محمود يوسف، 2002 : الكيمياء الحيوية العامة، الشركة الجمهورية الحديثة لتحويل وطباعة الورق، الإسكندرية.
[6] عمرو عبد الرحمن البنا، عماد الدين جمال جمعة، 2006 : الكيمياء الحيوية، دار الوفاء لدنيا الطباعة والنشر، الإسكندرية.
[7] مذكرة لنيل شهادة أستاذ تعليم ثانوي، تخصص علوم طبيعية، تصميم موقع الانترنيت حول استعمال برنامج Rastop خاص بدراسة بنية البروتين، من إعداد الطالبتان : زغود فازية، قناوي حميدة.
[8] ن. ل. كينت، ا. د. ايفيريز، 1997 : تقنيات الحبوب، ترجمة حسن عبد العزيز المانع، دار النشر العلمي والمطابع، المملكة العربية السعودية.
[9] محمود أحمد حمزة، 2003 : علوم الغذاء والتغذية، الدار الجامعة، الإسكندرية، مصر.
[10] حامد التكروري اخضر المصري، 1989 : علم التغذية العامة، الدار العربية للنشر والتوزيع، القاهرة، مصر.
[11] كمال رشدي فؤاد حسين، 2003 : كيمياء الحبوب ومنتجاتها، دار الكتب العلمية للنشر والتوزيع، القاهرة، مصر.

الرجوع الى أعلى الصفحة اذهب الى الأسفل
معاينة صفحة البيانات الشخصي للعضو http://creation-bordj.ba7r.org
 
مفاهيم عامة حول البروتينات
الرجوع الى أعلى الصفحة 
صفحة 1 من اصل 1

صلاحيات هذا المنتدى:لاتستطيع الرد على المواضيع في هذا المنتدى
منتدى الابداع - برج أخريص :: منتدى التعليم-
انتقل الى: